学校主页   微 博   微 信   青农在线客户端  RSS   标准字   视觉识别系统  
    首页 > 科技    

梁文星团队在蛋白乙酰化调控机制方面取得进展

2016-03-21 17:51:03  来源:农学与植保学院   发稿排行榜

3月18日,青岛农业大学农学与植物保护学院梁文星创新团队与美国迈阿密大学合作,在国际上首次报道了蛋白乙酰化修饰在调控核酸酶的活性方面起重要作用。研究论文“Reversible acetylation on Lys501 regulates the activity of RNase II”(http://nar.oxfordjournals.org/content/44/5/1979.full)发表在国际著名期刊Nucleic Acids Research(影响因子9.112),并被评为该期刊的突破性进展(Breakthrough Article)。突破性进展代表了Nucleic Acids Research最具有原创性、重要性以及科学意义的研究成果。

乙酰化修饰是一种普遍存在、可逆而且高度调控的蛋白质翻译后修饰方式,在几乎所有的生物学过程中都起重要调控作用。50多年前,人们在组蛋白上首先发现了乙酰化修饰能够调控基因的转录这一现象,但是到目前为止,非组蛋白的乙酰化研究还很少。运用蛋白质组学方法,作者发现核酸酶RNaseⅡ第501位赖氨酸存在乙酰化修饰。由于K501位于RNaseⅡ的催化活性中心,这一修饰会降低RNaseⅡ结合底物的能力并最终影响该酶的活性。当细胞遭遇逆境如饥饿胁迫后,RNaseⅡ的乙酰化水平升高,从而使得生物能够更好的适应不同的生长环境。

本研究首次发现蛋白乙酰化修饰能够影响核酸酶的活性,进而调控底物RNA的水平以及细胞的抗逆反应,即生物可以通过核酸酶来实现细胞的自动调节(cellular homeostasis)。这一成果为研究其它酶类的调控提供了思路,也为发掘乙酰化修饰的新功能提供了指导作用。Nucleic Acids Research主编Barry Stoddard教授认为这一研究成果使得人们对RNA酶调控的认识又向前迈进了一大步(it represents an important conceptual advance in our understanding of RNase regulation)。

该研究得到了国家自然科学基金以及山东省“泰山学者”建设工程等项目的资助,梁文星教授为论文的唯一通讯作者。

 乙酰化修饰影响核酸酶RNase II活性的结构示意图
RNase II第501位赖氨酸发生乙酰化修饰(蓝色球体),这一修饰干扰了活性中心结合底物RNA(细链状分子)的能力,最终降低酶的活性。粉色、蓝色、红色以及绿色分别代表RNase II的CSD1、CSD2、S1以及核酸酶功能域。 

    挑战编辑部   阅读:
分享给其他朋友:

     

相关新闻      
表情: 表情     姓名:     字数


(快捷键 Ctrl+Enter)

创新教育专题
返回首页   回首页    关闭本页    返回顶部    青农在线客户端